Vous recherchez une protéase avec une nouvelle spécificité de clivage ou qui fonctionne efficacement à faible pH ?
Testez la ProAlanase, une nouveauté développée par Promega !

Bien que la trypsine soit incontestablement la protéase la plus utilisée pour étudier la séquence d'une protéine ou ses modifications, les informations obtenues ne sont pas toujours aussi complètes que vous le souhaiteriez. Pour obtenir une couverture de séquence plus complète ou identifier les modifications post-traductionnelles manquantes, il s’avère nécessaire de faire agir d’autres protéases. Comme la trypsine, la plupart des protéases alternatives couramment utilisées (Lys-C, Asp-N, Glu-C et Arg-C) agissent par clivage au niveau des résidus chargés, ce qui introduit un biais dans les régions digérées des protéines. Pour répondre à cette problématique, Promega a mis au point une nouvelle endoprotéase spécifique appelée ProAlanase.

Isolée et purifiée à partir du champignon Aspergillus niger, la ProAlanase est également connue sous le nom de An-PEP ou EndoPro. Cette enzyme clive préférentiellement les protéines côté C-terminal des résidus Prolines et, dans une moindre mesure, des résidus Alanines. Cette spécificité de clivage unique de la ProAlanase offre de nouvelles perspectives dans les études protéomiques en donnant la possibilité d’atteindre des parties du protéome jusqu’à présent non accessibles par les protéases couramment utilisées.

Les caractéristiques de la ProAlanase, Mass Spec Grade :
- Spécificité de clivage unique :  extrémité C-terminal de la proline et de l'alanine
- Temps de digestion court : 1 à 2 heures
- Digestion à un pH acide : réduit les artéfacts dus à la préparation de l'échantillon souvent réalisée à un pH basique
- Activité optimale à un pH de 1,5 : permet de dénaturer de nombreuses protéines, évitant ainsi l’ajout complémentaire de composés dénaturants.

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